Proteínas: ¿De donde proviene?, ¿qué son?, ¿donde se encuentran?, clasificación, estructura, ¿cómo se forman?, proteínas mas frecuentes, funciones según su composición química, enfermedades y más.
2. LAS PROTEÍNAS
El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario", por la
cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez
desempeñan un papel fundamental para la vida. Se distinguen de los carbohidratos y de las
grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%. Químicamente son
polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20
aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
4. ¿DÓNDE SE ENCUENTRAN LAS PROTEÍNAS?
Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los huevos, la leche y sus
derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en realidad, todos nuestros alimentos en su
estado natural contendrán proteínas, aunque sólo sea en pequeñas cantidades. Podemos
considerar que un plátano, una coliflor o una espinaca no son fuentes importantes de proteínas;
sin embargo, contienen un 2 o 3 % de éstas.
5. FUENTES DE LAS PROTEÍNAS
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos
tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.
Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la
mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina,
mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.
6. ¿CÓMO SE FORMAN LAS PROTEÍNAS?
Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de condensación de los
aminoácidos. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une, eliminando una molécula de
agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptídico.
7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA
PRIMARIA
Está representada por la sucesión lineal de
aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo
tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y
el orden en que se encuentran.
SECUNDARIA
Es la dirección de los aminoácidos que componen
una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice
y la hoja plegada.
TERCIARIA
Se origina cuando la atracción entre los grupos que
se encuentran en la hélice obliga a que la molécula
se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen
dos tipos: globular y fibrosa.
CUATERNARIA
Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de
varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que
origina un complejo proteico ejm: colágeno, la
queratina y la hemoglobina.
8. PROTEÍNAS MÁS FRECUENTES
Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican. Junto con las globulinas,
constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales. Ej. la clara del huevo.
Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Por ej. el fibrinógeno que produce la
coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.
Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición
prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la cola.
Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se
transforman en gelatina.
Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de los animales.
9. CLASIFICACIÓN
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son la queratina de las uñas , colágeno y fibroína
de seda.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares, la albumina del huevo, la caseína, la actina, la miosina, etc.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína)
y otra parte globular (en los extremos).
10. SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
Simples: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de
estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas)
Conjugadas o heteroproteínas: Su hidrólisis produce
aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo
prostético.
11. Las proteínas con función enzimática son las mas
numerosa y especializadas , actúan como
biocatalizadores de las reacciones química del
metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es
convertir los alimentos en energía .
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para
cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la
proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la
limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la
amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
12. Algunas proteínas constituyen estructuras como las
membranas de las células , otras como el colágeno ,la
elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la
resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga
de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos,
articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se obtiene de
las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de
colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta
mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones
, falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados
y uñas frágiles .
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
13. Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la
insulina y el glucagón que regula los niveles de las
glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que
regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas
son de naturaleza proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de las glucosa en la
sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como
la del crecimiento o la calcitonina que regula el
metabolismo del cáncer .
FUNCIÓN HORMONAL
14. Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de
un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos
biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las
células.
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
15. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las
proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos
proteínas, lactina y la miosina .
El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína
denominada dineina.
FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
16. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la
hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
FUNCIÓN DE RESERVA
17. Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas,
hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el
organismo.
FUNCIÓN REGULADORA
18. LA FALTA DE PROTEÍNAS EN EL CUERPO PUEDE
CAUSAR DIVERSOS SÍNTOMAS COMO.
Volumen de masa muscular bajo
Baja resistencia a las infecciones
Niveles de energía por los suelos
Debilitamiento en la piel, el cabello y las uñas
Lenta recuperación ante heridas
Mayor dificultad para recuperarse
Al presentar un déficit de proteínas, el cuerpo utiliza las ya almacenadas, principalmente la de los músculos, con el
propósito de proteger a otros órganos de vital importancia como el corazón y el cerebro. En términos simples; sin
proteínas no hay vida.
19. ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL CONSUMO
DE PROTEÍNAS
Alteraciones del sistema renal
Desnutrición
Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….)
Celiaquía o intolerancia al gluten.
Osteoporosis
Enfermedades cardiovasculares.