Proteinas y clasificacion

Proteinas y clasificacion

• 1. Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina “Witremundo Torrealba” Núcleo Aragua Prof: Normig Zoghbi Integrantes: Kevin Pérez María José Perillo José Peroza
• 2. Proteínas Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos. Biomoleculas mas versátiles y diversas.
• 3. NECESARIAS PARA LA VIDA POR: Función plasmática: constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de la célula. Función biorreguladora: (forman partes de las enzimas. Función de defensa: (los anticuerpos son proteínas).
• 4. Según su composición fisicoquímica pueden ser: Simples (holoproteinas): formada por sus aminoácidos o derivados. Conjugadas (heteroproteinas): formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas. Derivadas: formadas por sustancias provenientes de la desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
• 5. FUNCIONES Protectora: ejemplo trombina y fibrinógeno. Estructural: función mas importante por ejemplo el colágeno. Inmunológica: anticuerpos. Enzimática: ejemplo sacara y pepsina. Contráctil: ejemplo actina y miosina. Homeostática: colaboran en el equilibrio del pH
• 6. ¿AMINOÁCIDOS? Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo Carboxilo (-COOH).
• 7. PROTEÍNAS = 20 AMINOÁCIDOS Esenciales: Leusina. Isoleusina. Valina. Lisina. Treonina. Metionina. Fenilalanina. Triptófano. No Esenciales: Alanina. Arginina. Acido Aspartico. Acido Glutamico. Cisteina. Tirosina. Histidina. Glicina. Serina. Prolina. Aspargina. Glutamina.
• 9. GRUPOS R (CADENA LATERAL) Encargados de diferenciar un aminoácido de otro y pueden ser: 1. Hidrofilicos: son solubles al agua, y se dividen en tres subgrupos: I. Acidos: son muy polares y gracias a su grupo acido de su cadena lateral tienen carga negativa a pH neutro. II. Básicos: contienen un grupo amino en su cadena lateral y tienen carga positiva a pH neutro. III. Neutros: no se encuentra grupo amino o carboxilo en su cadena R y por enden no tienen carga a pH neutro, son polares y forman puentes de Hidrogeno.
• 10. 2. Alifáticos: su cadena es hidrofobica, no son solubles al agua y tienden a encontrarse en el interior de las proteínas globulares en solución acuosa.
• 11. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION DE PROTEINAS
• 12. Estado nativo, catalíticamente activo Adición de urea y mercaptoetanol Estado desplegado inactivo Eliminación de urea y mercaptoetanol Estado nativo, catalíticamente activo
• 13. Agentes Desnaturalizantes Físicos Temperatura
• 14. Detergentes Agentes Desnaturalizantes Químicos p H Soluciones Orgánicas
• 15. Sustitución de un aminoácido en la cadena polipeptídica de la Hb
• 16. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• 17. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS: Según su composición: Simples (Holoproteinas) Complejas (Heteroproteinas) Según su conformación: Fibrosas Globulares Según su Solubilidad: Albuminas Globulinas Gluteinas Prolaminas
• 18. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS: Según su Función: Estructurales Enzimas Hormonas Toxinas Anticuerpos Transportadoras
• 19. Clasificación según su composición: Proteínas Simples (Holoproteinas):  Son proteínas compuestas únicamente por aminoácidos.  Histonas: Participan en la formación de nucleoproteínas.  Protaminas: están unidas al ADN de los espermatozoides.  Albuminoides: Se encuentran en TC, cabello, Uñas.
• 20. Histonas
• 21. Protaminas
• 22. Proteínas conjugadas (Heteroproteinas): Proteínas combinadas a sustancias que no son aminoácidos. Fracción ausente de aminoácidos denominada grupo prostético. En función al grupo prostético pueden ser:  Nucleoproteínas  Lipoproteínas  Glicoproteinas  Cromoproteínas  Metaloproteinas  Fosfoproteinas
• 23. Nucleoproteínas Proteínas combinadas con ácidos nucleídos. (Histonas, Protaminas) Lipoproteínas Son aquellas que tienen lípidos. (Lipoproteínas del plasma sanguíneo: VLDL,LDL,HDL. Lipovitelina: yemas de huevo) Glicoproteínas Son Proteínas que poseen como grupo prostético a los carbohidratos. (Fibrinógeno, Pepsina, Ovoalbúmina)
• 24. Cromoproteínas Metaloproteinas Fosfoproteínas Proteínas que poseen como grupo prostético un pigmento. Proteínas que poseen átomos metálicos. (Ferritina) Proteínas que poseen como grupo prostético al fosfato. (caseína, pepsina)
• 25. Lipoproteína
• 26. Clasificación según su conformación: Proteínas Fibrosas:  Son aquellas proteínas que poseen forma filamentosa Funciones estructurales Piel, TC, fibras animales. Queratina Proteínas mas importante del pelo y las uñas. Estructura de hélice. Colágeno Proteína mas abundante de la piel  Constitución de los tendones  Unidad básica tropocolageno. Seda (Fibrinógeno) Proteína dispuesta lineal  Estructura B plegable
• 27. Queratina Seda (Fibrinógeno)
• 28. Colágeno
• 29. Proteínas Globulares:  Son proteínas que presentan formas esféricas o elipsoidales. Un ejemplo de proteína globular el inhibidor de la tripsina pancreática Bovina.
• 30. Clasificación según su solubilidad: Albuminas:  Proteínas solubles en agua:  Seroalbumina  Ovoalbúmina  Lactoalbumina Globulinas:  Proteínas solubles en agua.  Son un importante componente del plasma.  Lactoglobulina  Seroglobulina  Ovoglobulinas Glutelinas:  Proteínas solubles en soluciones de ácidos o bases.  Trigo, avena, cebada. Prolaminas Son solubles en 50%-90% de alcohol.  Gliadina de trigo, centeno.
• 31. Clasificación según su función: Estructurales Se encuentran formando parte estructural de algún tejido. (Colágeno, Queratina, Fibrinógeno) Enzimas Proteínas con capacidad catalizadora.  ADN polimerasa Pepsina Hormonas Proteínas que actúan como mensajeros químicos.  Insulina, STH,ACTH,FSH.
• 32. Clasificación según su función: Toxinas Proteínas que provocan daños al ser humano. Toxina botulínica. Anticuerpos Proteínas formadas para defensa del organismo. Inmunoglobulina Transportadoras Proteínas capaces de unirse a diversas moléculas transportadoras. Hemoglobina Mioglobina Responsable s de la contracción Actina y miosina Anticuerpos
• 33. Hemoglobina y Mioglobina Son análogos moleculares Desempeñan funciones esenciales en el metabolismo.  Transporte y almacenamiento de O2  Eliminación de CO2
• 35. ANEMIA DE LAS CELULAS FALSIFORME Es una patología que causa que el glóbulo rojo se deforme y adquiera apariencia de una hoz. Los glóbulos rojos también padecen de una vida más corta provocando anemia por no ser reemplazados a tiempo.
• 36. Esta nueva forma provoca dificultad para la circulación de los glóbulos rojos, por ello se obstruyen los vasos sanguíneos y causan síntomas como dolor en las extremidades. 2 cadenas alpha 2 cadenas betas Hemoglobina
• 37. Tipos de proteínas Función de la hemoglobina Que tipo de proteína es el colágeno? Que pasa en la anemia falciforme? Que pasa si se sustituyen los aminoácidos en una reacción?
• 38. “ Sólo aquel que tiene la mente Positiva es el que permanece inmune a la enfermedad” Thomas Hamblin Muchas Gracias!!!!