Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.

Características
 Proteína globular, altas
concentraciones en lo
glóbulos rojos
 Transporta O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos
periféricos
 Transporta CO2 y protones
de los tejidos hasta los
pulmones para ser
excretados
 Valores normales en sangre:
13 – 18 g/ dl en el hombre y
12 – 16 g/ dl en la mujer
 Presente en todos los reinos
de la naturaleza

Estructura
 Estructura cuaternaria,
cuatro cadenas
polipeptídicas: alfa,
beta, gamma y delta.
 La hemoglobina A es
una combinación de
dos cadenas alfa y dos
cadenas beta.
 Total de 4 moléculas de
oxígeno las que pueden
transportar cada
molécula de
hemoglobina.

Características
 Hemoproteína encontrada
principalmente en el tejido
muscular
 Almacenamiento intracelular
para el oxígeno.
 Mayores concentraciones de
mioglobina en el músculo
esquelético y cardíaco
 Se requieren grandes
cantidades de O2 para
satisfacer la demanda
energética de las
contracciones.

Estructura
 Cadena polipeptídica
sencilla de 153 residuos
aminoácidos
 PM 17.000 daltons.
 Proteína globular con la
superficie polar (rojo) y el
interior apolar (amarrillo)
 Sin contar los dos residuos
de His que intervienen en
el proceso de fijación del
oxígeno, el interior de la
mioglobina sólo contiene
residuos no polares (por
ejemplo, Leu, Val, Phe y
Met).

 Proteínas globulares con un
núcleo de hierro.
 Misión de transportar oxígeno
y por ello tienen similitudes
estructurales.
 Coloreadas
 Su color depende del estado
de oxidación del hierro que
contienen y de la presión
parcial de O2
 También ligan moléculas
como CO o NO
 Ambas contienen grupos
hemo formado por 4 anillos
pirrólicos que complejan a un
ión hierro divalente Fe+2

 La mioglobina aparece en el tejido muscular,
mientras que la hemoglobina aparece en la
sangre.
 La función principal de la Hb es trasportar por la
sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La
mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno
superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la
sangre llega al músculo, actuando como aceptor
y reserva de oxígeno del músculo.
 Forma muy diferente de ligar oxígeno: mientras
que la mioglobina presenta una adsorción
hiperbólica, la hemoglobina da una marcada
sigmoide.

 http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu
lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm
 http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/h
emoglobina.pdf
 http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemogl
obin-myoglobin-sp.html
 http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu
lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm
 http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF
 http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteina
s/terciaria/Marcoter.htm
 http://www.aulavirtual-
exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php
?url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY%3D&
cidReset=true&cidReq=QUIMBIO

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